EnglishisÍslenska

Member institutions

Search in


ThesisUniversity of Iceland>Verkfræði- og náttúruvísindasvið>B.S. verkefni>

Please use this identifier to cite or link to this item: http://hdl.handle.net/1946/5532

Titles
  • is

    Kuldaaðlögun og hlutverk lykkjusvæða í alkalískum fosfatasa úr Vibrio sjávarörveru

  • Cold-adaptiveness and role of surface loops in Vibrio alkaline phosphatase from marine microorganism

Abstract
is

Þar sem prótein eru undirstaða fyrir virkni frumna er spennandi að vita hvernig þessar flóknu sameindir, sem byggðar eru upp úr aðeins 20 mismunandi amínósýrum, virka á svo fjölbreytilegan hátt. Þótt kyrrstöðubygging margra ensíma sé þekkt þá felst virknin aðallega í kvikum eiginleikum þeirra. Ensím starfa í náttúrunni við mismunandi hitastig. Samanburður á ensímum sem starfa í hita (hitavirk og miðlungshitavirk ensím) og ensímum sem starfa í kulda (kuldavirk ensím) er mikilvægur þar sem hann veitir okkur innsýn í ýmsa áhrifaþætti varðandi stöðugleika og virkni ensíma.
Kuldavirk ensím hafa þróast til að að geta viðhaldið efnaskiptum lífvera með hárri hverfitölu og mikilli hvötunargetu þrátt fyrir lágt hitastig. Þessi mikla hvötunarvirkni kuldavirkra ensíma við lág hitastig er talin vera afleiðing af auknum sveigjanleika í byggingu þeirra sem veitir þeim aukna getu til að framkvæma efnahvörf. Hitaóstöðugleiki vill þó fylgja þessum aukna sveigjanleiki kuldavirkra ensíma.
Rannsakaður var tvíliða Vibrio alkalískur fosfatasi þar sem fimm amínósýra bútur hafði verið klipptur út úr innsetningarlykkju II sem heldur tvíliðunni saman. Þessi stytting lykkjunnar hafði þau áhrif að hvarfgeta ensímsins jókst en stöðugleiki ensímsins minnkaði töluvert. Stytting lykkjunnar minnkaði stöðugleika virknisets og heildarstöðugleikann en virtist ekki hafa áhrif á fjölda zinkatóma í einingum ensímsins. Hvor eining stökkbrigðisins innihélt tvö zink atóm eins og villigerðin.

Issued Date
07/06/2010


Artifacts
Name[Sortable]Size[Sortable]Visibility[Sortable]Description[Sortable]Format
Ritgerð-Jóhanna.pdf1.34MBOpen Complete Text PDF View/Open