is Íslenska en English

Lokaverkefni (Bakkalár) Háskóli Íslands > Verkfræði- og náttúruvísindasvið > B.S. verkefni - Verkfræði- og náttúruvísindasvið >

Vinsamlegast notið þetta auðkenni þegar þið vitnið til verksins eða tengið í það: http://hdl.handle.net/1946/21706

Titill: 
  • Titill er á ensku Understanding Nitrogenase: A Computational Model of the MoFe Protein from Azotobacter vinelandii
  • Nítrógenasi: Tölvulíkan af MoFe próteini Azotobacter vinelandii
Námsstig: 
  • Bakkalár
Útdráttur: 
  • Þrátt fyrir að andrúmsloftið samanstandi um það bil 78% af köfnunarefni, þá er einungis lítill hluti lífheimsins sem getur nálgast köfnunarefni beint úr andrúmsloftinu. Það gera niturbindandi lífverur en breyta lífefnafræðilega óvirku nitri í lífefnafræðilega virkt ammóníak sem er lífveran getur notað t.d. í próteinsmíð. Þetta ferli fer fram í einu efnahvarfi hvötuðu af ensíminu nítrógenasa en hvarfgangurinn fyrir þetta hvarf er óþekktur þrátt fyrir margra ára rannsóknir. Vísindamenn hafa þó staðsett líklega staðsetningu hvarfsins í FeMo hjálparþætti í MoFe próteini nítrógenasa. Í þessu verkefni var smíðað sameindafræðilegt líkan af MoFe próteininu út frá þekktri kristalbyggingu með því markmiði að hægt yrði að nota líkanið sem grunn fyrir frekari framhaldsrannsóknir tengdum hvarfgangi nítrógenasa. Smíði líkansins fór fram í nokkrum skrefum og til að rannsaka stöðugleika þess var það hermt við fast hitastig, rúmmál og atómfjölda. Þegar stöðug 5ns hermun á MoFe próteininu fékkst þá var klippt út úr handahófskenndum tímaramma um það bil 40000 atóma kúlulaga klasamódel með MoFe hjálparþáttinn í miðjunni. Þetta klasamódel er það sem verður notað í frekari QM/MM rannsóknum á hvarfgangi nítrógenasa. Í einni hermun fékkst áhugaverð hreyfing á amínósýruleifinni Gln432 í A keðju MoFe próteinsins nálægt járn jón. Snerist amíð hliðarhópur glútamínsins í u.þ.b. 180° þannig að vatnssameind slapp fram hjá. Þegar vatnssameindin var farin þá snerist Gln432 aftur um 180°. Gæti þetta bent til mögulegra vatnsganga en þarfnast þó frekari rannsókna.

  • Útdráttur er á ensku

    The atmosphere contains approximately 78% nitrogen but only relatively small part of the biosphere can use it. The organisms that can are called diazotrophs and fix the biochemically inactive nitrogen into the biochemically active nitrogen source ammonia. This reaction is catalyzed by the complex metalloenzyme nitrogenase using the metallocofactor FeMo cofactor that resides in the MoFe protein. The mechanism behind this reaction has proven elusive and is not understood even after years of research. In this research project an all-atom molecular mechanics model of solvated MoFe protein was built from the high-resolution crystal structure. The built model went through a series of preparation steps and rigorously tested by molecular dynamics simulations at constant temperature, volume and number of molecules to determine its stability. When a stable 5ns simulation was achieved a 40000 atom sphere centered on FeMo cofactor was cut-out. This cluster model will be used for further QM/MM studies on the reaction mechanism. In one of the simulations performed, an interesting movement of Gln432 in chain A near an iron ion of a MoFe protein was observed. The side chain amide group turned approximately 180° which caused a water molecule to move past it. When the water molecule had passed by, it returned back to its resting state. This could point at possible water tunnel but further research must be performed.

Samþykkt: 
  • 28.5.2015
URI: 
  • http://hdl.handle.net/1946/21706


Skrár
Skráarnafn Stærð AðgangurLýsingSkráartegund 
bardi_benediktsson.pdf2.24 MBOpinnHeildartextiPDFSkoða/Opna