is Íslenska en English

Lokaverkefni (Bakkalár) Háskóli Íslands > Verkfræði- og náttúruvísindasvið > B.S. verkefni - Verkfræði- og náttúruvísindasvið >

Vinsamlegast notið þetta auðkenni þegar þið vitnið til verksins eða tengið í það: http://hdl.handle.net/1946/21994

Titill: 
  • Hraðafræði einliðuflakks hjá alkalískum fosfatasa úr kuldakærri bakteríu undirbúin með gerð FLAG-afbrigðis
Námsstig: 
  • Bakkalár
Útdráttur: 
  • Alkalískir fosfatasar (AP) finnast víða í náttúrunni en ensímin gegna mikilvægu hlutverki í að fjarlægja fosfathópa af sameindum í frumustjórnun og efnaskiptum frumna. Alkalískur fosfatasi einangraður úr kuldakæru bakteríunni Vibrio sp. G15-21 (VAP) er aðalviðfangsefni þessa verkefnis en VAP hefur háa hvötunarvirkni við lágt hitastig. AP er tvíliða sem inniheldur staka magnesíum jón og tvær zinkjónir sem allar eru mikilvægar fyrir hvötun. Líklegt er að undireiningar AP geti farið í sundur og myndað einliður og að einliðuskipti milli tvíliða geti átt sér stað en enn þann dag í dag eru einliðuskipti AP og hraðafræði þess ókunn. Slíkar rannsóknir hafa verið gerðar á ferliðanni transtýretín (e. transthyretin) sem hefur stöðuga fjórða stigs byggingu og var markmið verkefnisins að þróa aðferð til einliðurannsókna á AP sem hefur óstöðuga fjórða stigs byggingu. Ekki tókst að prófa aðferðina að fullu vegna erfiðleika í framkvæmd og tímamarka sem sett voru á verkefnið. Því liggja niðurstöður um hraðafasta og jafnvægisfasta fyrir einliðuflakk ensímsins ekki fyrir en þó er ekkert því til fyrirstöðu að halda áfram að þróa aðferðina.

  • Útdráttur er á ensku

    Alkaline phosphatases (AP) are widely distributed in nature but the enzyme plays an important role in removal of phosphoryl groups in cellular regulation and metabolism. The alkaline phosphatase isolated from the psychrophilic bacteria Vibrio sp. G15-21 (VAP) is the subject of this project but VAP has high catalytic activity at low temperatures. AP is a dimer which has a single magnesium ion as well as two zinc ions, but the three metal ions of the enzyme are vital for catalysis. Evidence suggest that the subunits of AP can disassociate into monomers and that monomer exchange between dimers could take place but still today, the monomere exchange of AP and its kinetics are unknown. Similar research has been done on the human extracellular and tetrameric protein transthyretin which has a stable quaternary structure but the aim of the project was to develop a method suitable for monomer exchange research on AP which has a weak quaternary structure. This was not fully accomplished due to technical difficulties during the procedure and time constraints of the project. Therefore, the equilibrium constant and kinetics for the monomeric exchange were not determined although there is no obstruction in completing the method in the future.

Samþykkt: 
  • 10.6.2015
URI: 
  • http://hdl.handle.net/1946/21994


Skrár
Skráarnafn Stærð AðgangurLýsingSkráartegund 
Ritgerð-tilbúin!!!.pdf1.34 MBOpinnHeildartextiPDFSkoða/Opna