Theoretical mechanistic studies of nitrogenase and model compounds

Abstract

Nitrogen fixation, the reduction of dinitrogen (N2) to ammonia (NH3), is essential for life. Nature reduces dinitrogen via a group of enzymes, called nitrogenases, found in a group of microorganisms known as diazotrophs. The Azotobacter vinelandii molybdenum nitrogenase is the most studied nitrogenase but very little is known about the nature of the redox states of nitrogenase and its mechanistic details, e.g., the binding of dinitrogen, hydrogen evolving sites, etc. This project’s aim was to elucidate, using computational chemistry methods, how the catalytic iron-molybdenum cofactor (FeMoco) reduces dinitrogen and other substrates. In this research I discuss my investigation of bioinspired synthetic [MoFe3S4] cubanes and their similarities to FeMoco, focusing on their catalytic reaction mechanisms for substrates also catalysed by nitrogenase. Leaving the synthetic world, we modelled reduced states of the cofactor and we discuss the probable underlying mechanisms behind substrate binding and reduction.

Niturbinding, afoxun köfnunarefnis yfir í ammóníak, er nauðsynlegt efnaferli fyrir lífverur. Í náttúrunni er umbreytingin framkvæmd af flokki lífhvata, nitrogenasa ensímum, sem er að finna í diazotroph bakteríum. Azotobacter vinelandii mólybdenum nitrogenase er mest rannsakaða ensímið en almenn þekking á hvarfgangi þess er afar lítil, þ.e.a.s. binding köfnunarefnis, vetnis framleiðsla o.s.frv. Markmið verkefnisins var að útskýra, með reikniefnafræðilegum aðferðum, hvernig málmsúlfíð klasinn FeMoco í hvarfstöð ensímsins, afoxar köfnunarefni og önnur hvarfefni. Rannsökuð voru málmsúlfíð kúbankerfi ([MoFe3S4]) og líkindi þeirra við FeMoco, með áherslu á hvarfganga sameiginlegra hvarfefna þeirra og nitrogenasa. Eftir þá umfjöllun fer ég nánar í hvernig við notuðum fjölskalalíkana aðferðafræði til að reikna afoxuð ástönd FeMoco og hvernig líklegar hvarfgangsupplýsingar var unnt að fá úr niðurstöðunum.