is Íslenska en English

Lokaverkefni (Meistara) Háskóli Íslands > Verkfræði- og náttúruvísindasvið > Meistaraprófsritgerðir - Verkfræði- og náttúruvísindasvið >

Vinsamlegast notið þetta auðkenni þegar þið vitnið til verksins eða tengið í það: http://hdl.handle.net/1946/30550

Titill: 
  • Titill er á ensku QM/MM studies of molybdenum and vanadium nitrogenase
Námsstig: 
  • Meistara
Útdráttur: 
  • Útdráttur er á ensku

    Nitrogen is incorporated in a plethora of biomolecules but is inaccessible to most life in the abundant dinitrogen form present in the atmosphere. Diazotrophs are a group of organisms that contain nitrogenase enzymes and are capable of forming ammonia from dinitrogen. Within these nitrogenases are exotic metal clusters that perform the catalysis in an ATP dependent process. Despite decades of studies into these enzymes, crucial details such as the substrate binding site and method of catalysis is still unknown. Theoretical studies have attempted to resolve these problems, but most of them have not accounted for the protein environment. By using QM/MM methodology, the cofactors FeMoco of molybdenum nitrogenase and FeVco of vanadium nitrogenase were modeled within their respective protein environments and their resting states characterized with respect to overall charge, protonation state and electronic structure. A recent crystal structure of vanadium nitrogenase, postulated to contain a bridging NH ligand derived from dinitrogen, was studied. Finally, CO inhibited FeMoco in its protein environment was studied to shed light on its mechanism of inhibition.

  • Nitur má finna í fjölmörgum lífefnum en er óaðgengilegt flestum lífverum í því formi sem finna má í andrúmsloftinu. Lífverur sem geta smíðað ensímið nítrógenasa geta notfært sér nitur í andrúmslofti og hvatað það í ammóníak. Í nítrógenasa má finna flókna hjálparþætti sem framkvæma hvötunina í gegnum ATP drifið ferli. Þrátt fyrir áratuga rannsóknir á þessum ensímum, þá er ekki enn búið að leysa ráðgátur eins og hvar nitur binst og hvernig því er umbreytt í ammóníak. Kennilegar rannsóknir hafa reynt að varpa ljósi á þessar ráðgátur en afar fáar þeirra hafa tekið með í reikninginn áhrif prótínumhverfis hjálparþáttana. Fjölskala reiknilíkan (QM/MM) af mólybdenum-járns prótíni mólybdenum nítrógenasa og vanadíum-járn prótíni vanadíum nítrógenasa var smíðað og sýnt fram á hleðslu hjálparþátta þessa prótína, staðsetningu róteinda og rafeindabyggingar. Einnig var nýbirt kristalbygging af vanadíum-járn prótíninu, sem talin var gefa til kynna brúandi NH hóp á hjálparþætti þess, rannsökuð. Að lokum, þá var kolmónoxíð binding við hjálparþátt mólybdenum-járns prótínsins rannsökuð til að skilja hvernig hindrun kolmónoxíðs eigi sér stað.

Samþykkt: 
  • 30.5.2018
URI: 
  • http://hdl.handle.net/1946/30550


Skrár
Skráarnafn Stærð AðgangurLýsingSkráartegund 
Bardi_Benediktsson-MSc.pdf5.96 MBLokaður til...31.05.2021HeildartextiPDF
Yfirlysing.pdf376.64 kBLokaðurYfirlýsingPDF